Innovating Works

BFU2008-00215

Financiado
REPLICACION DEL DNA DE Ø29 INICIADA CON PROTEINA TERMINAL
LOS PRINCIPALES OBJETIVOS DEL PROYECTO ESTAN ENFOCADOS EN EL ESTUDIO DEL MECANISMO DE REPLICACION INICIADA POR PROTEINA TERMINAL, MEDIANTE UN ESTUDIO AVANZADO, A NIVEL MOLECULAR, DE LAS DIFERENTES PROTEINAS IMPLICADAS EN LA REPLIC... LOS PRINCIPALES OBJETIVOS DEL PROYECTO ESTAN ENFOCADOS EN EL ESTUDIO DEL MECANISMO DE REPLICACION INICIADA POR PROTEINA TERMINAL, MEDIANTE UN ESTUDIO AVANZADO, A NIVEL MOLECULAR, DE LAS DIFERENTES PROTEINAS IMPLICADAS EN LA REPLICACION DEL DNA DEL FAGO Ø29, Y COMO ESTE PROCESO SE ORGANIZA IN VIVO, ASI, SE ESTUDIARA: 1, EL PAPEL DE LOS NUEVOS SUBDOMINIOS TPR1 Y TPR2 DE LA DNA POLIMERASA DE Ø29 EN LA FORMACION DE COMPLEJOS ESTABLES ENTRE LA DNA POLIMERASA Y SUS SUSTRATOS, DNA Y PROTEINA TERMINAL (TP), ASI COMO SU IMPLICACION EN CONFERIR A LA DNA POLIMERASA LAS CARACTERISTICAS DE PROCESIVIDAD Y DESPLAZAMIENTO DE BANDA, PAPEL DE RESIDUOS DEL DOMINIO EXONUCLEASA EN LA ADECUADA COORDINACION ENTRE LAS ACTIVIDADES DE SINTESIS Y DEGRADACION PARA EL MANTENIMIENTO DE LA FIDELIDAD DE LA REPLICACION, EL PAPEL DE RESIDUOS DEL APICE DEL LOOP DEL SUBDOMINIO TPR1 DE LA DNA POLIMERASA DE Ø29 EN LA ¿MEMORIA A CORTO PLAZO¿ DE LOS ERRORES DE REPLICACION, ASI COMO LA IMPLICACION DE LIGANDOS DEL EXTREMO DEL PRIMER, SITUADOS EN LOS SUBDOMINIOS PALM Y THUMB DE LA DNA POLIMERASA EN EL MANTENIMIENTO DE LA FIDELIDAD, ADICIONALMENTE ESTUDIAREMOS LOS REQUERIMIENTOS ESTRUCTURALES EN LA SELECCION NATURAL DEL AZUCAR, LLEVAREMOS A CABO EVOLUCION DIRIGIDA DE LA DNA POLIMERASA DE Ø29 PARA OBTENER VARIANTES CON CARACTERISTICAS BIOQUIMICAS NUEVAS/MODIFICADAS, 2, LOS REQUERIMIENTOS ESTRUCTURALES DE LA TP PARA RECONOCER LOS ORIGENES DE REPLICACION DE Ø29, ASI COMO LOS IMPLICADOS EN LA SELECCION DEL NUCLEOTIDO INTERNO QUE ACTUA COMO MOLDE DE LA REACCION DE INICIACION EN LOS SISTEMAS INICIADOS POR TP, LAS REGIONES DE LA TP RESPONSABLES DE LA INTERACCION CON LAS PROTEINAS VIRALES DE MEMBRANA P1 Y P16,7, 3, TRANSICION DE LA INICIACION CON TP A LA ELONGACION CON DNA, 4, PAPEL DE LA TP PATERNA Y LA REITERACION TERMINAL DE 3PB EN LA TERMINACION DE LA REPLICACION DEL TP-DNA, 5, LA ESTRUCTURA 3D DEL COMPLEJO P6-DNA DE Ø29, 6, LA LOCALIZACION INTRACELULAR DE LA PROTEINA VIRAL P1 Y LAS REGIONES DE LA P1 RESPONSABLES DE LA INTERACCION CON LA TP, 7, LA CARACTERIZACION FUNCIONAL Y ESTRUCTURAL DE LA PROTEINA VIRAL P56, EL INHIBIDOR VIRAL DE LA URACIL-DNA GLICOSILASA BACTERIANA, 8, EL PAPEL DE LA DINAMICA DE LAS PROTEINAS MREB TIPO ACTINA DEL CITOESQUELETO EN LA REPLICACION DEL DNA DEL FAGO Ø29, FORMACION IN VIVO DEL HETERODIMERO DNA POLIMERASA/TP Y COMO SE ORGANIZA EN EL INTERIOR CELULAR, Replicación\fago ø29\DNA polimerasa\proteína terminal\proteínas de membrana\citoesqueleto\desplazamiento de cadena\procesividad\exonucleasa\uracil-DNA glicosilasa ver más
01/01/2008
CSIC
425K€
Perfil tecnológico estimado

Línea de financiación: concedida

El organismo AGENCIA ESTATAL DE INVESTIGACIÓN notifico la concesión del proyecto el día 2008-01-01
Presupuesto El presupuesto total del proyecto asciende a 425K€
Líder del proyecto
AGENCIA ESTATAL CONSEJO SUPERIOR DE INVESTIGA... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.
Perfil tecnológico TRL 2-3 552M