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BFU2010-15433

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HSP70-HSP100: UNA ASOCIACION DE CHAPERONAS CAPAZ DE REACTIVAR AGREGADOS PROTEICO...

HSP70-HSP100: UNA ASOCIACION DE CHAPERONAS CAPAZ DE REACTIVAR AGREGADOS PROTEICOS EL PLEGAMIENTO DE PROTEINAS ES UN PROCESO FAVORABLE DESDE EL PUNTO DE VISTA ENERGETICO QUE DEBE DE PRODUCIR CANTIDADES FISIOLOGICAMENTE RELEVANTES DE PROTEINAS NATIVAS. SIN EMBARGO, LAS PROTEINAS DESPLEGADAS Y LOS INTERMEDIARIOS D... ver más

01/01/2010

UPV

272K€

Presupuesto del proyecto: 272K€

Líder del proyecto

UNIVERSIDAD DEL PAIS VASCO/EUSKAL HERRIKO UNI... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

Total investigadores 45

Financiación concedida El organismo AGENCIA ESTATAL DE INVESTIGACIÓN notifico la concesión del proyecto el día 2010-01-01 No tenemos la información de la convocatoria

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UPV

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Líder del proyecto

UNIVERSIDAD DEL PAIS VASCO/EUSKAL HERRIKO UNI... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

Total investigadores 45

Presupuesto del proyecto 272K€

Descripción del proyecto EL PLEGAMIENTO DE PROTEINAS ES UN PROCESO FAVORABLE DESDE EL PUNTO DE VISTA ENERGETICO QUE DEBE DE PRODUCIR CANTIDADES FISIOLOGICAMENTE RELEVANTES DE PROTEINAS NATIVAS. SIN EMBARGO, LAS PROTEINAS DESPLEGADAS Y LOS INTERMEDIARIOS DE PLEGAMIENTO TIENEN TENDENCIA A AGREGAR MEDIANTE INTERACCIONES INTERMOLECULARES PARECIDAS A LAS QUE ESTABILIZAN LA CONFORMACION NATIVA DE LAS PROTEINAS. LOS AGREGADOS PROTEICOS QUE EVADEN EL SISTEMA DE CONTROL DE CALIDAD CELULAR ESTAN INVOLUCRADOS EN DIVERSAS ENFERMEDADES, QUE INCLUYEN MUCHOS DESORDENES NEURODEGENERATIVOS ASOCIADOS CON EL ENVEJECIMIENTO. LOS ORGANIMOS VIVOS TIENEN UNA SERIE DE CHAPERONAS MOLECULARES QUE MEDIANTE DISTINTOS MECANISMOS, LA MAYORIA DEPENDIENTES DE ATP, PERSIGUEN UN FIN COMUN: EVITAR LA AGREGACION PROTEICA. EN DIVERSAS CONDICIONES DE ESTRES LA CELULA NO PUEDE EVITAR LA FORMACION DE AGREGADOS, QUE DEBIDO A SU TOXICIDAD DEBEN DE SER ELIMINADOS A TRAVES DE DOS RUTAS FUNDAMENTALES. LA PRIMERA SUPONE LA DIGESTION COMPLETA DE LAS PROTEINAS PLEGADAS DEFECTUOSAMENTE POR PROTEASAS, Y POR TANTO LA PERDIDA DE LA ENERGIA INVERTIDA EN SU SINTESIS. LA SEGUNDA VIA IMPLICA LA DESAGREGACION NO DESTRUCTIVA DE LOS AGREGADOS PROTEICOS Y LA POSTERIOR REACTIVACION DE SUS COMPONENTES. ESTE PROCESO SE LLEVA A CABO MEDIANTE LA ACCION CONCERTADA DE CHAPERONAS DE LAS FAMILIAS HSP70 Y HSP100. EL OBJETIVO DE ESTE PROYECTO ES PROFUNDIZAR EN LAS INTERACCIONES QUE ESTABLECEN ESTAS CHAPERONAS CON SUSTRATOS PROTEICOS, Y ENTRE ELLAS PARA FORMAR UN COMPLEJO CAPAZ DE REACTIVAR AGREGADOS PROTEICOS. PARA CONSEGUIR ESTOS OBJETIVOS ES NECESARIO ESTUDIAR 1) LAS TRANSICIONES CONFORMACIONALES DE HSP100 (CLPB Y HSP104) DURANTE SU CICLO FUNCIONAL, 2) EL ACOPLAMIENTO ENTRE LAS SUBUNIDADES DE HSP100 QUE LE CONFIERE ACTIVIDAD CHAPERONA, Y 3) LAS REGIONES DE HSP70 Y HSP100 IMPLICADAS EN LA FORMACION DEL COMPLEJO Y EN LAS ACTIVIDADES ESPECIFICAS DE ESTAS CHAPERONAS. NUESTRO EQUIPO INTEGRA TECNICAS BIOQUIMICAS, DE BIOLOGIA MOLECULAR, ESPECTROSCOPICAS Y BIOFISICAS CON EL FIN DE CONSEGUIR UN SINERGISMO E IMPACTO OPTIMOS. LOS RESULTADOS DE ESTE PROYECTO CONTRIBUIRAN A UNA MEJOR COMPRENSION DEL PLEGAMIENTO PROTEICO MEDIADO POR CHAPERONAS Y DE SU MECANISMO DE ASOCIACION QUE LES PERMITE REACTIVAR AGREGADOS PROTEICOS.

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