Descripción del proyecto
EN LA NATURALEZA, LAS PLANTAS TIENEN QUE HACER FRENTE A CONTINUOS CAMBIOS EN LAS CONDICIONES AMBIENTALES, INCLUYENDO ALTAS TEMPERATURAS, SEQUIA, INUNDACIONES Y AUMENTO DE LA SALINIDAD DEL SUELO, QUE COMPROMETEN SU CRECIMIENTO Y EL RENDIMIENTO DE LOS CULTIVOS. ULTIMAMENTE, ESTOS FACTORES DE ESTRES HAN AUMENTADO DEBIDO AL CAMBIO CLIMATICO Y, POR TANTO, DESPIERTAN UN MAYOR INTERES EN LA COMUNIDAD CIENTIFICA. LA FOTOSINTESIS PERMITE A LAS PLANTAS Y A OTROS ORGANISMOS FOTOSINTETICOS OBTENER ENERGIA QUIMICA A PARTIR DE LA ENERGIA LUMINICA, PERO UN EXCESO DE LUZ PUEDE RESULTAR PERJUDICIAL, Y MAS AUN SI SE COMBINA CON OTROS ESTRESES. ASI PUES, LA REGULACION FOTOSINTETICA ES ESENCIAL TANTO PARA UN USO EFICIENTE DE LA ENERGIA DISPONIBLE COMO PARA EVITAR DAÑOS CAUSADOS POR EL EXCESO DE LUZ. ESTE PROYECTO SE CENTRA EN EL ESTUDIO DE LA ACLIMATACION DE LAS PLANTAS AL ESTRES LUMINICO Y, EN PARTICULAR, EN LA CARACTERIZACION DE UNA PROTEINA RECIENTEMENTE IDENTIFICADA, S42, IMPLICADA EN LA REGULACION DE LA FOTOSINTESIS Y LA RESPUESTA A CONDICIONES LUMINICAS CAMBIANTES Y DE ALTA INTENSIDAD.EN ESTE CONTEXTO, EL FLUJO CICLICO DE ELECTRONES (CEF), TRANSPORTE FOTOSINTETICO ALTERNATIVO AL FLUJO LINEAL DE ELECTRONES (LEF), ES FUNDAMENTAL EN EL MANTENIMIENTO DE UNA RELACION ATP/NADPH OPTIMA PARA EL METABOLISMO DE LA PLANTA. CEF TAMBIEN ES NECESARIO PARA LA INDUCCION DE NPQ, QUE IMPLICA LA DISIPACION TERMICA DEL EXCESO DE ENERGIA LUMINICA ABSORBIDA, Y PARA LA FOTOPROTECCION DEL FOTOSISTEMA I. POR TANTO, LOS MUTANTES DEFECTUOSOS EN CEF, COMO PGR5, SON LETALES BAJO INTENSIDADES DE LUZ FLUCTUANTES. PARA COMPRENDER MEJOR LOS MECANISMOS MOLECULARES IMPLICADOS EN LA ACLIMATACION DE LAS PLANTAS A LOS CAMBIOS DE LUZ E IDENTIFICAR NUEVOS COMPONENTES, NUESTROS DATOS PRELIMINARES INCLUYEN UN CRIBADO DE SUPRESORES DEL MUTANTE PGR5 EN CONDICIONES DE LUZ FLUCTUANTE. ASI, UNO DE LOS SUPRESORES DE PGR5 CONSISTIA EN UNA MUTACION EN UN GEN QUE CODIFICA UNA PROTEINA TRANSMEMBRANA DE FUNCION DESCONOCIDA, S42, LOCALIZADA EN EL CLOROPLASTO Y ALTAMENTE CONSERVADA EN ORGANISMOS FOTOSINTETICOS. PARA INVESTIGAR MAS A FONDO LA FUNCION DE ESTA PROTEINA, OBTUVIMOS DIFERENTES MUTANTES DE ARABIDOPSIS QUE CARECIAN DE S42. CURIOSAMENTE, DICHOS MUTANTES ERAN MUY SENSIBLES A ALTAS INTENSIDADES DE LUZ Y MOSTRABAN UN DEFICIT EN LA INDUCCION DE NPQ. ADEMAS, EL ANALISIS PROTEOMICO REVELO MENORES CANTIDADES DE LAS PROTEINAS CITOCROMO (CYT) B6 Y F EN LOS MUTANTES S42, PERO NO DE OTROS COMPLEJOS FOTOSINTETICOS. ES INTERESANTE QUE EL CYTB6F OCUPA UNA POSICION ESTRATEGICA ENTRE LOS DOS FOTOSISTEMAS (PSII Y PSI) Y PARTICIPA TANTO EN LEF COMO EN CEF. ADEMAS, ES EL LUGAR DE TRANSLOCACION DE PROTONES A TRAVES DE LA MEMBRANA TILACOIDAL, GENERANDO EL GRADIENTE DE PROTONES NECESARIO PARA LA CONSIGUIENTE ACTIVACION DE LOS MECANISMOS DE FOTOPROTECCION. POR TANTO, ES INTERESANTE QUE EL CYTB6F EMERJA COMO CENTRO REGULADOR DE LAS DIFERENTES VIAS FOTOSINTETICAS Y DE LOS MECANISMOS DE ACLIMATACION A ESTRES LUMINICO A CORTO Y LARGO PLAZO. SIN EMBARGO, AUN NO SABEMOS COMO EL CYTB6F ES REGULADO POR S42. ESTE PROYECTO PRETENDE DESENTRAÑAR LA FUNCION DE ESTA NUEVA PROTEINA S42 IMPLICADA EN LA PROTECCION DEL APARATO FOTOSINTETICO BAJO ESTRES LUMINICO Y, EN PARTICULAR, EN LA REGULACION DEL CYTB6F. UN SEGUNDO CRIBADO DE SUPRESORES UTILIZANDO EL MUTANTE S42 Y CONDICIONES DE ALTA INTENSIDAD LUMINICA PERMITIRA CONTINUAR CON LA IDENTIFICACION DE OTROS COMPONENTES HASTA AHORA DESCONOCIDOS IMPLICADOS EN LA ACLIMATACION A LA LUZ. PLANTAS\ARABIDOPSIS\PGR5\CITOCROMO B6F\FOTOSINTESIS\ESTRES LUMINICO\ACLIMATACION