Hola,
¿eres nuevo aquí?

Regístrate gratis y conecta tu empresa con financiación pública, partners y proyectos.

Tengo cuenta

Regístrate

Ver video

CsnCRL

Financiado

Cerrado

The molecular basis of CULLIN E3 ligase regulation by the COP9 signalosome

Specificity in the ubiquitin-proteasome system is largely conferred by ubiquitin E3 ligases (E3s). Cullin-RING ligases (CRLs), constituting ~30% of all E3s in humans, mediate the ubiquitination of ~20% of the proteins degraded by... ver más

28/02/2021

FMI

2M€

Presupuesto del proyecto: 2M€

Líder del proyecto

FRIEDRICH MIESCHER INSTITUTE FOR BIOMEDICAL R... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Fecha límite participación Sin fecha límite de participación.

Ver 2 Participantes

Financiación concedida El organismo H2020 notifico la concesión del proyecto el día 2021-02-28

ERC-ADG-2014: ERC Advanced Grant

I+D

Cerrada hace 10 años

0% 100% 100%

Información adicional privada

No hay información privada compartida para este proyecto. Habla con el coordinador.

2 Participantes

FMI

2.20M€ | Lider

BSH ELECTRODOMESTICOS ESPAÑA

2.56M€ | Participante

Conecta tu I+D

¿Tienes un proyecto y buscas un partner? Gracias a nuestro motor inteligente podemos recomendarte los mejores socios y ponerte en contacto con ellos. Te lo explicamos en este video

Proyectos interesantes

EMCOP9CRL Structural basis of Cullin RING ligase regulation by the COP... 183K€ Cerrado

Nedd8Activate How does the ubiquitin like protein NEDD8 activate ubiquitin... 2M€ Cerrado

NEDD8ANDCRLLIGASES Regulation and Function of Cullin Ring E3 ubiquitin ligases... 1M€ Cerrado

PID2021-124602OB-I00 CARACTERIZACION ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL DE LA VIA DE CONJUGA... 230K€ Cerrado

TRIM MAGE complexes Deciphering the mechanism of the dual functional E3 ligase T... 213K€ Cerrado

TARGET-PPIS Targeting the ubiquitin proteasome system and ubiquitin like... 100K€ Cerrado

Duración del proyecto: 66 meses Fecha Inicio: 2015-08-26
Fecha Fin: 2021-02-28

Líder del proyecto

FRIEDRICH MIESCHER INSTITUTE FOR BIOMEDICAL R... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Presupuesto del proyecto 2M€

Fecha límite de participación Sin fecha límite de participación.

Descripción del proyecto Specificity in the ubiquitin-proteasome system is largely conferred by ubiquitin E3 ligases (E3s). Cullin-RING ligases (CRLs), constituting ~30% of all E3s in humans, mediate the ubiquitination of ~20% of the proteins degraded by the proteasome. CRLs are divided into seven families based on their cullin constituent. Each cullin binds a RING domain protein, and a vast repertoire of adaptor/substrate receptor modules, collectively creating more than 200 distinct CRLs. All CRLs are regulated by the COP9 signalosome (CSN), an eight-protein isopeptidase that removes the covalently attached activator, NEDD8, from the cullin. Independent of NEDD8 cleavage, CSN forms protective complexes with CRLs, which prevents destructive auto-ubiquitination. The integrity of the CSN-CRL system is crucially important for the normal cell physiology. Based on our previous work on CRL structures (Fischer, et al., Nature 2014; Fischer, et al., Cell 2011) and that of isolated CSN (Lingaraju et al., Nature 2014), We now intend to provide the underlying molecular mechanism of CRL regulation by CSN. Structural insights at atomic resolution, combined with in vitro and in vivo functional studies are designed to reveal (i) how the signalosome deneddylates and maintains the bound ligases in an inactive state, (ii) how the multiple CSN subunits bind to structurally diverse CRLs, and (iii) how CSN is itself subject to regulation by post-translational modifications or additional further factors. The ERC funding would allow my lab to pursue an ambitious interdisciplinary approach combining X-ray crystallography, cryo-electron microscopy, biochemistry and cell biology. This is expected to provide a unique molecular understanding of CSN action. Beyond ubiquitination, insight into this >13- subunit CSN-CRL assembly will allow examining general principles of multi-subunit complex action and reveal how the numerous, often essential, subunits contribute to complex function.

Conecta tu I+D

Entra hoy

¿Olvidé mi contraseña?

Financiación

Empresas

CTIs/Universidades

Proyectos

Investigadores