Hola,
¿eres nuevo aquí?

Regístrate gratis y conecta tu empresa con financiación pública, partners y proyectos.

Tengo cuenta

Regístrate

Ver video

SHSPCOMPLEX

Financiado

Cerrado

Structural studies of human small heat shock proteins and their complexes

Small heat shock proteins (sHSPs) are a family of proteins that play a crucial role in the cell. The sHSPs bind to proteins that have partially unfolded and prevent them from forming deleterious intracellular aggregates. In humans... ver más

31/08/2014

KU Leuven

100K€

Presupuesto del proyecto: 100K€

Líder del proyecto

KATHOLIEKE UNIVERSITEIT LEUVEN No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Fecha límite participación Sin fecha límite de participación.

Financiación concedida El organismo FP7 notifico la concesión del proyecto el día 2014-08-31 No tenemos la información de la convocatoria

0% 100% 100%

Información adicional privada

No hay información privada compartida para este proyecto. Habla con el coordinador.

1 Participantes

KU Leuven

0.00€ | Lider

Proyectos interesantes

HspAdhesion

Medical Technol...

Biophysics

166K€ Cerrado

BFU2010-15433

Medical Technol...

Biotechnology

272K€ Cerrado

NMR-DisAgg

Medical Technol...

Applied Physics

1M€ Cerrado

BFU2016-75984-P

Medical Technol...

Biotechnology

363K€ Cerrado

Hsp90NMR

Medical Technol...

Applied Physics

167K€ Cerrado

UnfearHD

Medical Technol...

Applied Physics

169K€ Cerrado

Conecta tu I+D

¿Tienes un proyecto y buscas un partner? Gracias a nuestro motor inteligente podemos recomendarte los mejores socios y ponerte en contacto con ellos. Te lo explicamos en este video

Líder del proyecto

KATHOLIEKE UNIVERSITEIT LEUVEN No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Presupuesto del proyecto 100K€

Fecha límite de participación Sin fecha límite de participación.

Descripción del proyecto Small heat shock proteins (sHSPs) are a family of proteins that play a crucial role in the cell. The sHSPs bind to proteins that have partially unfolded and prevent them from forming deleterious intracellular aggregates. In humans high levels of sHSPs are found in various tissues. Aberrant sHSP activity, or the loss of it, is associated with a variety of diseases including cataract, myopathy and neurodegenerative diseases. Additionally, high levels of sHSPs protect cancer cells from chemotherapeutic treatment. To understand how sHSPs function a detailed knowledge of their 3D structure is required, both free and bound to a substrate. In this work we plan to study the structures of two human sHSPs, HSPB6 and HSPB8, by X-ray crystallography, small angle X-ray scattering and other biophysical methods. In the past isolated human sHSPs have proven recalcitrant to crystallization, we will circumvent this problem by studying HSPB6 and HSPB8 bound to known partner proteins. This work will be complemented with detailed structural studies of their interaction with ATXN3, a model protein substrate for polyglutamine expansion associated neurodegenerative diseases. We plan to generate atomic resolution structures of these various complexes that can be used to define the critical regions of the sHSPs that are necessary for activity. This knowledge, in turn, can be used to design therapeutic compounds that mimic or modulate sHSP function.

Conecta tu I+D

Entra hoy

¿Olvidé mi contraseña?

Financiación

Empresas

CTIs/Universidades

Proyectos

Investigadores