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SAF2011-30003-C02-01

Financiado

NUEVOS SUSTRATOS DE LA E3 UBIQUITIN LIGASA SKP1-CUL1-F BOX

EL SISTEMA DEL PROTEOLISIS DEPENDIENTE DE UBIQUITINA-PROTEASOMA CONSTITUYE UN MECANISMO DE REGULACION DE LOS PROCESOS CELULARES MUY ESPECIFICO Y RAPIDO. LA DEGRADACION POR UBIQUITINACION DE SUSTRATOS CLAVE CONTROLA LA PROGRESION D... ver más

01/01/2011

97K€

Presupuesto del proyecto: 97K€

Líder del proyecto

UNIVERSIDAD DE SEVILLA No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

Total investigadores 3669

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Líder del proyecto

UNIVERSIDAD DE SEVILLA No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

Total investigadores 3669

Presupuesto del proyecto 97K€

Descripción del proyecto EL SISTEMA DEL PROTEOLISIS DEPENDIENTE DE UBIQUITINA-PROTEASOMA CONSTITUYE UN MECANISMO DE REGULACION DE LOS PROCESOS CELULARES MUY ESPECIFICO Y RAPIDO. LA DEGRADACION POR UBIQUITINACION DE SUSTRATOS CLAVE CONTROLA LA PROGRESION DEL CICLO CELULAR, LA TRANSDUCCION DE LAS SEÑALES, LA DIFERENCIACION, LA APOPTOSIS, LA REPARACION DEL ADN Y LA RESPUESTA INMUNE. ESTE PROCESO COMPRENDE DOS ETAPAS: LA UNION COVALENTE DE MULTIPLES MOLECULAS DE UBIQUITINA A LOS SUSTRATOS, MEDIANTE LA INTERVENCION DE LAS ENZIMAS E1, E2 Y E3, Y LA DEGRADACION DE LAS PROTEINAS POLIUBIQUITINADAS POR EL COMPLEJO 26S DEL PROTEASOMA. EL COMPONENTE E3, TAMBIEN LLAMADO UBIQUITIN LIGASA, PARECE SER EL RESPONSABLE PRIMORDIAL DEL RECONOCIMIENTO ESPECIFICO DE LOS SUSTRATOS A UBIQUITINAR. EN CONCRETO, EN EL CASO DE LA UBIQUITIN LIGASA SCF, LA MOLECULA CON LA QUE INTERACCIONAN LOS SUSTRATOS ES UNA DE LAS MUCHAS PROTEINAS F-BOX IDENTIFICADAS, TRES DE LAS CUALES, BTRCP, FBW7 Y SKP2, ESTAN BIEN CARACTERIZADAS Y CONTROLAN MUCHAS PROTEINAS ASOCIADAS AL CANCER, INCLUYENDO SUPRESORES TUMORALES Y ONCOPROTEINAS. NUESTRO GRUPO HA UTILIZADOS UNA DOBLE ESTRATEGIA CONSISTENTE EN UN ESCRUTINIO EN LEVADURAS MEDIANTE EL SISTEMA DE DOBLE HIBRIDO Y EN EXPERIMENTOS DE COINMUNOPRECITACION Y ANALISIS DE LOS COMPLEJOS POR ESPECTROMETRIA DE MASAS, PARA IDENTIFICAR NUEVAS PROTEINAS QUE INTERACCIONEN CON BTRCP O FBW7. AHORA NOS PROPONEMOS ESTUDIAR EN PROFUNDIDAD ESTAS NUEVAS INTERACCIONES, PROBAR SI LAS PROTEINAS IDENTIFICADAS SON SUSTRATOS FISIOLOGICOS DE SCF-BTRCP O SCF-FBW7 Y DETERMINAR EL PAPEL DE LA ESTABILIDAD DE LAS PROTEINAS EN SUS FUNCIONES. NOS CENTRAREMOS ESPECIALMENTE EN CDC2, GSK3, RAD50 Y SAR1B PORQUE SU DEGRADACION PUEDE TENER UN PAPEL IMPORTANTE EN EL CONTROL DEL CICLO CELULAR. DEDICAREMOS UN CAPITULO APARTE A SECURINA, CUYA DEGRADACION POR SCF-BTRCP YA LA HEMOS DEMOSTRADO, PERO DE LA QUE QUEDAN IMPORTANTES CUESTIONES QUE RESOLVER. ADEMAS, EXTENDEREMOS EL ESTUDIO A LA BUSQUEDA DE PROTEINAS QUE INTERACCIONAN CON SKP2 Y ANALIZAREMOS EL PAPEL FISIOLOGICO DE LA ESTABILIDAD DE ESAS PROTEINAS. FINALMENTE, CORRELACIONAREMOS LA EXPRESION DE LOS NUEVOS SUSTRATOS CON SUS CORRESPONDIENTES F-BOX EN LINEAS CELULARES TUMORALES Y EN MUESTRAS DE TUMORES DE PACIENTES, Y DISCUTIREMOS EL POSIBLE PAPEL DE ESTAS PROTEINAS EN EL DESARROLLO DEL CANCER. ETATRCP\DEGRADACION DE PROTEINAS\CANCER\SCF\PROTEASOMA\FBW7\SKP2

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