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BFU2017-82675-P

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IDENTIFICACION DE LOS SITIOS DE INTERACCION DE PROTEINAS SMAD CON COFACTORES MED...

IDENTIFICACION DE LOS SITIOS DE INTERACCION DE PROTEINAS SMAD CON COFACTORES MEDIANTE EL USO DE BIOLOGIA ESTRUCTURAL DE ALTA RESOLUCION LA CASCADA DE SEÑALIZACION TGF-BETA ES UNA DE LAS CUATRO VIAS DE SEÑALIZACION CONSERVADAS EN TODOS LOS METAZOOS, LOS PRINCIPALES INTERMEDIARIOS RESPONSABLES DE LA TRANSMISION DE ESTA CASCADA SON LAS PROTEINAS DE LA FAMILIA SMAD, Q... ver más

01/01/2017

FUNDACIO INSTITUT...

235K€

Presupuesto del proyecto: 235K€

Líder del proyecto

FUNDACIO INSTITUT DE RECERCA BIOMEDICA IRB BA... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5 | 23M€

Financiación concedida El organismo AGENCIA ESTATAL DE INVESTIGACIÓN notifico la concesión del proyecto el día 2017-01-01 No tenemos la información de la convocatoria

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Líder del proyecto

FUNDACIO INSTITUT DE RECERCA BIOMEDICA IRB BA... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5 | 23M€

Presupuesto del proyecto 235K€

Descripción del proyecto LA CASCADA DE SEÑALIZACION TGF-BETA ES UNA DE LAS CUATRO VIAS DE SEÑALIZACION CONSERVADAS EN TODOS LOS METAZOOS, LOS PRINCIPALES INTERMEDIARIOS RESPONSABLES DE LA TRANSMISION DE ESTA CASCADA SON LAS PROTEINAS DE LA FAMILIA SMAD, QUE REGULAN EL MANTENIMIENTO DEL ESTADO PLURIPOTENCIAL DE LAS CELULAS MADRE, Y CONTROLAN PROCESOS DE DIFERENCIACION CELULAR Y DE SUPRESION TUMORAL, LAS PROTEINAS SMADS FORMAN COMPLEJOS ENTRE DOS R-SMADS Y UN SMAD4, LOS R-SMAD Y SMAD4 UNEN VARIOS MOTIVOS DE ADN SEMEJANTES EN SECUENCIA, LOS PROMOTORES UNIDOS POR LOS SMADS SUELEN PRESENTAR AGRUPADAS LAS DIANAS DE ADN, INDICANDO QUE LOS SMADS PUEDEN RECONOCER DE FORMA COOPERATIVA LOS DISTINTOS SITIOS DE UNION (UNIENDO UN MOTIVO CADA SMAD DEL COMPLEJO HETEROTRIMERICO), LOS MOTIVOS NO SE REPITEN SIEMPRE DE IGUAL FORMA, SINO QUE SUELEN TENER DIFERENTES DISPOSICIONES ESPECIFICAS DEPENDIENDO DEL PROMOTOR DEL QUE SE TRATE, AÑADIENDO VERSATILIDAD Y FACILITANDO QUE LOS DISTINTOS COMPLEJOS DE SMADS UNAN A UN ELEVADO NUMERO DE PROMOTORES DIFERENTES,EL PRINCIPAL OBJETIVO DE ESTE TRABAJO ES ENTENDER COMO LOS COMPLEJOS DE PROTEINAS SMADS CON DISTINTOS COACTIVADORES Y CORREPRESORES SON DETERMINANTES PARA LA UNION DE LOS SMADS A LOS CIENTOS DE PROMOTORES DIANA PRESENTES EN LOS DISTINTOS GENOMAS DE METAZOOS Y ASI EJECUTAR SU FUNCION,PARA DESCIFRAR ESTAS INTERACCIONES Y SU RELEVANCIA, HEMOS SELECCIONADO NUEVE COFACTORES MUY BIEN ESTUDIADOS EN LA BIBLIOGRAFIA, ADEMAS, PLANEAMOS INCREMENTAR EL NUMERO DE COFACTORES MEDIANTE LA INCLUSION DE NUEVOS CANDIDATOS OBTENIDOS MEDIANTE EL ANALISIS BIOINFORMATICO DE DATOS PUBLICOS DEPOSITADOS EN EL PROYECTO ENCODE Y EN LA BASE DE DATOS GENE EXPRESSION OMNIBUS (GEO), SUS INTERACCIONES SE CORROBORARAN DE FORMA EXPERIMENTAL IN VITRO Y EN CELULAS (OBJETIVO 1),TAMBIEN DETERMINAREMOS LAS ESTRUCTURAS DE ESTOS COMPLEJOS SMADS-COFACTORES (MEDIANTE RMN, SAXS Y CRISTALOGRAFIA DE RAYOS X), QUE REVELARAN LAS INTERFACES DE UNION DE LAS PROTEINAS SMAD -UNA O VARIAS- QUE LES PERMITEN INTERACCIONAR CON UN NUMERO TAN ALTO DE COACTIVADORES Y REPRESORES, REVELARAN TAMBIEN LA CAPACIDAD DE LAS PROTEINAS SMAD PARA ADAPTARSE A DIFERENTES ESCENARIOS, LO QUE SE TRADUCE EN UNA GRAN ECONOMIA PARA LAS CELULAS: UN MISMO SISTEMA SIRVE PARA LEER DIFERENTES PROMOTORES Y ENHANCERS, CON LA AYUDA DE DIFERENTES COFACTORES (OBJETIVO 2),EN EL OBJETIVO 3 BUSCAREMOS MOLECULAS PEQUEÑAS QUE INTERACCIONEN CON LOS COMPLEJOS SMAD-COFACTORES, UTILIZANDO VARIAS BIBLIOTECAS DE COMPUESTOS DE ACCESO PUBLICO, ESTAS MOLECULAS EN PRINCIPIO PODRIAN INHIBIR O REFORZAR LA FORMACION DE COMPLEJOS DE SMAD-COFACTORES, SI SE PUDIESEN IDENTIFICAR, PODRIAN SERVIR PARA FACILITAR EL ANALISIS DETALLADO DE LA COMPLEJA RED DE INTERACCIONES DE PROTEINAS SMAD IN VIVO, PARA LAS PROTEINAS SMADS CON MUTACIONES TUMORALES -PERO QUE AUN FORMAN COMPLEJOS FUNCIONALES-, VAMOS A INVESTIGAR ESPECIFICAMENTE SI ALGUNAS DE LAS PEQUEÑAS MOLECULAS QUE INTERACTUAN CON LOS SMADS PUEDEN ACTUAR COMO CHAPERONES FARMACOLOGICOS,FINALMENTE, EN EL OBJETIVO 4, OPTIMIZAREMOS LA RECONSTRUCCION DE COMPLEJOS HETEROTRIMERICOS DE SMAD3 Y SMAD4, USANDO LAS PROTEINAS ENTERAS, EL OBJETIVO SERA ESTUDIAR SUS PROPIEDADES DE HOMOGENEIDAD POR SAXS, Y EXPLORAR CONDICIONES PARA ESTUDIARLOS MEDIANTE LA TECNICA DE CRIO-EM, ESTAS ESTRUCTURAS SERAN LAS PRIMERAS ESTRUCTURAS DE COMPLEJOS SMADS DE LAS PROTEINAS COMPLETAS, DE GRAN INTERES PARA LA COMUNIDAD CIENTIFICA, QUE HASTA AHORA SOLO DISPONE DE COMPLEJOS DE LOS DOMINIOS INDEPENDIENTES, PROTEÍNAS SMADS\CO-FACTORES DE TRANSCRIPTCIÓN\ESTRUCTURAS DE COMPLEJOS\RAYOS-X\NMR\SAXS\MOLÉCULAS PEQUEÑAS CHAPERONES

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