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BFU2008-00364

Financiado

ANALISIS ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL DE LA VIA DE MODIFICACION DE PROTEINAS POR SUMO

SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER (SUMO) PERTENECE A UNA FAMILIA DE PROTEINAS QUE SE ENLAZA COVALENTEMENTE A OTRAS PROTEINAS COMO MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES, LAS PROTEINAS MODIFICADAS POR SUMO PARTICIPAN EN DIVERSOS PROCES... ver más

01/01/2008

UAB

150K€

Presupuesto del proyecto: 150K€

Líder del proyecto

UNIVERSITAT AUTÒNOMA DE BARCELONA No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

Total investigadores 1266

Financiación concedida El organismo AGENCIA ESTATAL DE INVESTIGACIÓN notifico la concesión del proyecto el día 2008-01-01 No tenemos la información de la convocatoria

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Líder del proyecto

UNIVERSITAT AUTÒNOMA DE BARCELONA No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

Total investigadores 1266

Presupuesto del proyecto 150K€

Descripción del proyecto SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER (SUMO) PERTENECE A UNA FAMILIA DE PROTEINAS QUE SE ENLAZA COVALENTEMENTE A OTRAS PROTEINAS COMO MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES, LAS PROTEINAS MODIFICADAS POR SUMO PARTICIPAN EN DIVERSOS PROCESOS CELULARES COMO LA REGULACION TRANSCRIPCIONAL, EL TRANSPORTE NUCLEAR, EL MANTENIMIENTO DE LA INTEGRIDAD DEL GENOMA Y LA TRADUCCION DE SEÑAL, LA CONJUGACION (O MODIFICACION) POR SUMO ESTA CONTROLADA POR UNA VIA ENZIMATICA ANALOGA A LA DE LA UBIQUITINA, LAS CONSECUENCIAS FUNCIONALES DE LA MODIFICACION POR SUMO VARIAN MUCHO DE SUSTRATO A SUSTRATO, FRECUENTEMENTE SUMO ALTERA LAS INTERACCIONES DE SUBSTRATOS CON OTRAS PROTEINAS O CON DNA, SUMO TAMBIEN PUEDE ACTUAR BLOQUEANDO LOS SITIOS DE UNION A UBIQUITINA, EL CONTROL DE LA CONJUGACION POR SUMO PARECE SER UN PROCESO DINAMICO DE CONJUGACION POR SUMO E3 LIGASAS Y DECONJUGACION POR SUMO ISOPEPTIDASES, HAY MUCHOS ASPECTOS DE LA VIA DEL SUMO TODAVIA POR ENTENDER, TRES GRANDES OBJETIVOS SE PROPONEN EN ESTE PROYECTO, PRIMERO, SOLO UN PEQUEÑO NUMERO DE SUMO E3 LIGASAS SE HAN DESCRITO A PESAR DEL ALTO NUMERO DE SUSTRATOS MODIFICADOS POR SUMO, Y TODAVIA NO ESTA CLARO COMO FUNCIONAN ESTAS E3 LIGASAS, SEGUNDO, A PESAR DEL PAPEL CADA VEZ MAS RELEVANTE DE LAS INTERACCIONES NO-COVALENTES PROTEINA-PROTEINA DE LOS SUMO INTERACTION MOTIFS (SIMS) EN LA REGULACION DE LAS MODIFICACIONES POR SUMO, SOLAMENTE UNOS POCOS EJEMPLOS DE ESTOS SIM HAN SIDO DESCRITOS, TERCERO, ESTUDIOS BIOQUIMICOS Y BIOINFORMATICOS HAN IDENTIFICADO EN MAMIFEROS VARIOS MIEMBROS DE LA FAMILIA DE SUMO ULP/SENP PROTEASAS, EL PAPEL FISIOLOGICO DE LA PROTEASAS DE SUMO ES TODAVIA POCO CLARO, AUNQUE TRABAJOS RECIENTES RESPALDAN LA HIPOTESIS QUE LA FAMILIA SENP DE SUMO PROTEASAS PARTICIPAN EN FUNCIONES CELULARES NO REDUNDANTES Y QUE ESTAS PROTEASAS ESTAN REGULADAS POR LA LOCALIZACION CELULAR DICTADA POR SUS EXTREMOS N-TERMINALES NO HOMOLOGOS, Estructura de proteínas\cristalografía\modificación post-traduccional\ubiquitina\SUMO\proteasas

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