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Oligomers-MAS-NMR

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Structure determination of amyloid oligomers the pathogenic species in Alzheime...

Structure determination of amyloid oligomers the pathogenic species in Alzheimer s disease using fast MAS NMR and microfluidics Alzheimer’s disease (AD) is an age-related neurodegenerative disorder responsible for about 2 million deaths per year. Despite tremendous progress in basic research within the last years, its efficient treatment and diagnostic too... ver más

30/11/2023

LIOS

140K€

Presupuesto del proyecto: 140K€

Líder del proyecto

LATVIJAS ORGANISKAS SINTEZES INSTITUTS No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Fecha límite participación Sin fecha límite de participación.

Financiación concedida El organismo H2020 notifico la concesión del proyecto el día 2023-11-30

WF-03-2020: Widening Fellowships

I+D

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LIOS

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Duración del proyecto: 31 meses Fecha Inicio: 2021-03-31
Fecha Fin: 2023-11-30

Líder del proyecto

LATVIJAS ORGANISKAS SINTEZES INSTITUTS No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Presupuesto del proyecto 140K€

Fecha límite de participación Sin fecha límite de participación.

Descripción del proyecto Alzheimer’s disease (AD) is an age-related neurodegenerative disorder responsible for about 2 million deaths per year. Despite tremendous progress in basic research within the last years, its efficient treatment and diagnostic tools are still lacking. The previous studies have gathered sufficient evidence of a causative role of the aggregates of two proteins - amyloid beta and tau - in the AD pathogenesis. Both of these proteins can form highly toxic oligomeric species, which are the primary suspects of AD-related neurotoxicity. However, due to experimental difficulties the detailed structural and functional characterization of the oligomeric forms has been a big challenge. In the proposed project we aim to build on cutting-edge technologies and novel approaches to obtain atomic-level structures and investigate interactions of the amyloid beta and tau oligomers. Thus, this multidisciplinary project will apply (I) cell-free protein expression and purification protocols for incorporation of various selectively 13C, 15N and 19F labeled amino-acids; (II) microfluidics in order to generate size-controlled oligomers (III) solid-state NMR (ssNMR) at fast magic-angle spinning (MAS) regime tailored for 1H and 19F detection schemes. The anticipated outcome of this will be a unique combination of approaches to study amyloid aggregates, which can be further used and adapted for studying other protein assemblies. The project results will form the basis of innovation in the treatment of AD as well as other tauopathies.

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