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Physical and molecular underpinnings of the multifunctionality of bacterial pept...

Physical and molecular underpinnings of the multifunctionality of bacterial peptide assemblies An important challenge in biophysics is to understand the complex biological functions emerging from the physico-chemical properties of simple building blocks. Showcasing this challenging question is the multiple functions achieve... ver más

31/12/2029

CNRS

2M€

Presupuesto del proyecto: 2M€

Líder del proyecto

CENTRE NATIONAL DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Fecha límite participación Sin fecha límite de participación.

Financiación concedida El organismo HORIZON EUROPE notifico la concesión del proyecto el día 2024-09-27

ERC-2024-STG: ERC STARTING GRANTS Scope:Objectives

I+D

Cerrada hace 1 año

0% 100% 100%

Características del participante

Este proyecto no cuenta con búsquedas de partenariado abiertas en este momento.

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No hay información privada compartida para este proyecto. Habla con el coordinador.

1 Participantes

CNRS

1.50M€ | Lider

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Duración del proyecto: 63 meses Fecha Inicio: 2024-09-27
Fecha Fin: 2029-12-31

Líder del proyecto

CENTRE NATIONAL DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE... No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Presupuesto del proyecto 2M€

Fecha límite de participación Sin fecha límite de participación.

Descripción del proyecto An important challenge in biophysics is to understand the complex biological functions emerging from the physico-chemical properties of simple building blocks. Showcasing this challenging question is the multiple functions achieved by the phenol soluble modulins (PSMs) peptides from Staphylococcus aureus, able to self-assemble into amyloid structures, and underlying S. aureus pathogenicity. Over the past decade, the intrinsic capacity to form fibrils in vitro has been directly correlated with the peptide biological activities in vivo. This traditional focus severely limits our understanding of the role of more complex intermediate structures and dynamic interactions with the encountered biological membranes. Here, I propose to uncover the molecular determinants and mechanisms of self-assembly and its implication in dictating PSMs multifunctionality, from biofilm formation to inflammation and toxicity. I hypothesize that, beyond the current one structure – one function paradigm, intermediate assemblies are the membrane active entities and their co-aggregation with membrane components, such as lipids and proteins, contribute to their distinct functions. Building on my prior work on PSMα3 and my leading force in single-cell and single-molecule characterizations, I will: 1. Reveal the mechanism of self-assembly and the role of lipid co-factors 2. Uncover the molecular modes of action of diverse assemblies at the membrane interface 3. Establish in vivo how these assemblies drive host cell inflammation and death 4. Explore the role of self-assembly in bacterial adhesion, in turn biofilm formation By pinpointing the key characteristics of PSMs assemblies, from their physico-chemical to structural properties, responsible for their different functions, this project could set the basis for the design of novel structure-based therapeutics against staphylococcal infections, eliciting less antibio-resistance.

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