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MSCA_dk_2021

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Identification and characterization of cellular DeUrmylases

Ubiquitin-related modifier 1 (Urm1) is known for its dual role as sulfur carrier protein (SCP) in tRNA thiolation and as an ubiquitin-like protein (UBL) that leads to an oxidant-induced posttranslational protein modification (PTM)... ver más

30/06/2024

UNIWERSYTET JAGIEL...

140K€

Presupuesto del proyecto: 140K€

Líder del proyecto

UNIWERSYTET JAGIELLONSKI No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Fecha límite participación Sin fecha límite de participación.

Financiación concedida El organismo HORIZON EUROPE notifico la concesión del proyecto el día 2024-06-30

HORIZON-WIDERA-2022-TALENTS-02-01: Fostering balanced brain circulatio... ExpectedOutcome:This action builds on the MSCA Postdoctoral Fellowships 2021 action (HORIZON-MSCA-PF...

I+D

Cerrada

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Características del participante

Este proyecto no cuenta con búsquedas de partenariado abiertas en este momento.

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1 Participantes

UNIWERSYTET JAGIELLONSKI

139.95K€ | Lider

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Duración del proyecto: 24 meses Fecha Inicio: 2022-06-15
Fecha Fin: 2024-06-30

Líder del proyecto

UNIWERSYTET JAGIELLONSKI No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Presupuesto del proyecto 140K€

Fecha límite de participación Sin fecha límite de participación.

Descripción del proyecto Ubiquitin-related modifier 1 (Urm1) is known for its dual role as sulfur carrier protein (SCP) in tRNA thiolation and as an ubiquitin-like protein (UBL) that leads to an oxidant-induced posttranslational protein modification (PTM). We recently, managed to recapitulate the Urm1-conjugation reaction for various targets in vitro and characterize the underlying molecular principles. In most ubiquitin (Ub) and ubiquitin-like- conjugation systems, the active removal of the PTM constitutes a key feature of the regulatory mechanisms. Although, various targets of urmylation have been reported, not a single enzyme that could reverse the modification has been identified. In this project, I plan to incorporate different complementary discovery strategies to ultimately identify possible deurmylation enzymes in yeast and human and assess their biological significance. Foremost, I aim to uncover the guiding principles that regulate the evolutionary most ancient UBL system in eukaryotes. Hence, the expected results will not only answer one of the most intriguing questions related to Urm1, but have far-reaching consequences for our understanding of all UBL systems in eukaryotes. Last but not least, several studies hint at the critical function of Urm1 conjugation in oxidative stress response and at its direct involvement in severe human diseases. As various deubiquitylating enzymes (DUBs) are successfully developed as potent targets for small-molecule based drug therapies, the identified enzyme(s) could be well suited for novel therapeutic and diagnostic strategies.

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