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MIPZ

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Functional characterization of the cell division inhibitor MipZ

Correct positioning of the division plane is essential for the generation of normal offspring. In Caulobacter crescentus, the spatiotemporal control of cell division is mediated by MipZ, a conserved P-loop ATPase forming bipolar g... ver más

09/04/2018

UMR

159K€

Presupuesto del proyecto: 159K€

Líder del proyecto

PHILIPPS UNIVERSITAET MARBURG No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Fecha límite participación Sin fecha límite de participación.

Financiación concedida El organismo H2020 notifico la concesión del proyecto el día 2018-04-09

MSCA-IF-2014-EF: Marie Skłodowska-Curie Individual F...

I+D

Cerrada hace 10 años

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1 Participantes

UMR

159.46K€ | Lider

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Duración del proyecto: 36 meses Fecha Inicio: 2015-04-09
Fecha Fin: 2018-04-09

Líder del proyecto

PHILIPPS UNIVERSITAET MARBURG No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Presupuesto del proyecto 159K€

Fecha límite de participación Sin fecha límite de participación.

Descripción del proyecto Correct positioning of the division plane is essential for the generation of normal offspring. In Caulobacter crescentus, the spatiotemporal control of cell division is mediated by MipZ, a conserved P-loop ATPase forming bipolar gradients with a concentration minimum at the cell centre. Antagonizing the polymerization of the essential divisome component FtsZ, MipZ inhibits divisome assembly near the poles, thereby limiting cytokinesis to midcell. Gradient formation involves a dynamic localization cycle, in which freely diffusible MipZ monomers interact with polar complexes of the centromere-binding protein ParB and then dimerize in an ATP-dependent manner. Dimers dissociate from ParB and are immobilized within the cell through non-specific interaction with chromosomal DNA. Spontaneous ATP hydrolysis triggers disassembly of the complex, releasing MipZ monomers that are recaptured by ParB. How ParB stimulates dimer formation and how DNA-bound dimers inhibit FtsZ assembly is still unknown. We will address these questions by characterizing previously isolated MipZ mutants with FtsZ/ParB interaction defects, using a combination of fluorescence microscopy, two-hybrid analysis, biochemistry, and biophysical techniques such as surface plasmon resonance, microscale thermophoresis or hydrogen-deuterium-exchange mass spectrometry. We will also use synthetic biological and modelling approaches to rebuild the system in a simplistic form to thus gain in-depth knowledge of the function of the different elements.

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