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POL2PHASE

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Control of RNA Polymerase II and Transcription Factors via IDRs

RNA Polymerase II (Pol II) plays a pivotal role in human cellular function, carrying out the complex transcription process. A unique domain sits at the end of Pol II, the C-Terminal Domain (CTD), the phosphorylation of which offer... ver más

30/04/2026

150K€

Presupuesto del proyecto: 150K€

Líder del proyecto

Masarykova univerzita No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Fecha límite participación Sin fecha límite de participación.

Financiación concedida El organismo HORIZON EUROPE notifico la concesión del proyecto el día 2024-04-23

HORIZON-WIDERA-2023-TALENTS-02-01: ERA Fellowships ExpectedOutcome:This action builds on the MSCA Postdoctoral Fellowships 2023 action (HORIZON-MSCA-PF...

I+D

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1 Participantes

150.44K€ | Lider

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Duración del proyecto: 24 meses Fecha Inicio: 2024-04-23
Fecha Fin: 2026-04-30

Líder del proyecto

Masarykova univerzita No se ha especificado una descripción o un objeto social para esta compañía.

TRL 4-5

Presupuesto del proyecto 150K€

Fecha límite de participación Sin fecha límite de participación.

Descripción del proyecto RNA Polymerase II (Pol II) plays a pivotal role in human cellular function, carrying out the complex transcription process. A unique domain sits at the end of Pol II, the C-Terminal Domain (CTD), the phosphorylation of which offers a mechanism of interaction for transcription factors (TFs) that regulate the transcription process. The spatial organization of TFs around Pol II is moderated by the intrinsically disordered regions (IDRs) of the TFs and CTD, and high specificity is required to avoid disease causing defects. However, the exact mechanisms that maintain this environment, and their importance are still unknown. Here we suggest a method for determining crucial Pol II – TF interactions by relating electromagnetic imaging to computer simulations. Results will be able to delineate individual amino acids responsible for maintaining the spatial organization of the proteins in vitro. The simulation-based study will be leveraged to explore the tolerance of maintaining these interactions when encountered with different phosphorylation states of CTD. A proof-of-concept study is then described which will demonstrate an ability to actively target IDRs to stabilize the protein interactions. While the results here will be comprehensive for four TFs of interest (RECQL5, SCAF4, SCAF8, and the SOSS1 complex), the methodology can then be expanded to characterize a library of over 400 TFs. Such a project has the potential to not only further our understanding of CTDs function, but also pave a way for designing synthetic treatments that can regulate the transcription process.

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